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Búsqueda : PROTEINAS RIBOSOMICAS [Descritor de assunto]
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Id:7698
Autor:De los Santos, Mary; Montoya, Ysabel.
Título:Identificación de una nueva proteína en Leishmania (Viannia) preuviana / Identification of a new protein in Leishmania (Viannia) peruviana
Fuente:Rev. med. exp.;15(1-2):7-11, ene.-dic. 1998. ilus.
Resumen:El análisis de la secuencia nucleótidica y aminoacídica de un clon de la biblioteca de expresión en fagogt11 de Leishmania (Viannia) peruviana, estableció identidad parcial con los genes de las proteínas acídicas ribosomales P2 de Leishmania (Leishmania) infantum. Este hallazgo unido a ciertos dominios genómicos conservados, sugeridos de la comparación de 14 secuencias de otras proteínas P1 eucarióticas, confirman que la secuencia del inserto de clon codifica la proteína acídica ribosomal P1 de L. (V.) peruviana denominada LpP1. Este es el primer reporte sobre este tipo de proteína en el género Leishmania.
Descriptores:LEISHMANIA
LEISHMANIASIS
PROTEINAS RIBOSOMICAS
Medio Electrónico:http://www.bvs.ins.gob.pe/insprint/rev/med_exp/sp1998/a02v15n1-2.pdf / es
Localización:PE14.1, Rev. med. exp.;15(1-2):7-11, ene.-dic. 1998


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Id:4728
Autor:De los Santos, Mary; Montoya, Ysabel.
Título:Identificación de una nueva proteína en Leishmania (Viannia) preuviana / Identification of a new protein in Leishmania (Viannia) peruviana
Fuente:Rev. med. exp.;15(1-2):7-11, ene.-dic. 1998. ilus.
Resumen:El análisis de la secuencia nucleótidica y aminoacídica de un clon de la biblioteca de expresión en fagogt11 de Leishmania (Viannia) peruviana, estableció identidad parcial con los genes de las proteínas acídicas ribosomales P2 de Leishmania (Leishmania) infantum. Este hallazgo unido a ciertos dominios genómicos conservados, sugeridos de la comparación de 14 secuencias de otras proteínas P1 eucarióticas, confirman que la secuencia del inserto de clon codifica la proteína acídica ribosomal P1 de L. (V.) peruviana denominada LpP1. Este es el primer reporte sobre este tipo de proteína en el género Leishmania.
Descriptores:LEISHMANIA
LEISHMANIASIS
PROTEINAS RIBOSOMICAS
Medio Electrónico:http://www.bvs.ins.gob.pe/insprint/rev/med_exp/sp1998/a02v15n1-2.pdf / es
Localización:PE14.1, Rev. med. exp.;15(1-2):7-11, ene.-dic. 1998


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Id:4311
Autor:Padilla R., Carlos; Montoya P., Ysabel.
Título:Caracterización e inmunoreactividad de la proteína acídica ribosomal P2ß de L. (V.) braziliensis / Characterization and immunoreactivity of Leishmania braziliensis P2ß acidic ribosomal protein
Resumen:Introducción: El diagnóstico serológico de la Leishmaniasis usando proteínas totales presenta reacciones cruzadas. la caracterización de nuevos antígenos de Leishmania mejorará el uso de herramientas serológicas en el diagnóstico de esta enfermedad. Objetivo: Caracterizar un nuevo antígeno de Leishmania. Materiales y métodos: Se selecionó el bacteriófago T166-U19 de una biblioteca de cADN de L. (V.) Brasiliensis el cual es reactivo a mezclas de sueros de Leishmaniasis cutánea y mucocutánea. El cADN del clon T166-U19 fue subclonado en el plásmido pGEX, luego secuenciado y la proteína recombinante fue expresada.La reactividad de esta proteína reombnante se evaluó por ELISA. Resultados: El cADN del clon T166-U19 presentó un marco de lectura abierto de 318 pb que traduce una proteína de 105 animoácidos con 81,1 por ciento, 82,9 por ciento y 60,7 por ciento de identidad total con la proteína acídica ribosomal LiP de L. (L.) infantum, P2 de L.(L.) donovani, y P2 de T. cruzi, respectivamente. Además, la proteína recombinante presentó baja reactividad (50 por ciento) con sueros de pacientes con Leishmaniosis, mientras que presentó reactividad cruzada con sueros de pacientes chagásicos. Conclusiones: Se caracterizó por primera vez la proteína acídica ribosomal P2ß de L. (V.) brasiliensis, y presentando baja reactividad con sueros de pacientes con Leishmaniasis.
Descriptores:PROTEINAS RIBOSOMICAS
LEISHMANIA BRAZILIENSIS
LEISHMANIASIS
Medio Electrónico:http://www.bvs.ins.gob.pe/insprint/rev/med_exp/sp2003/a06v20n2.pdf / es
Localización:PE14.1, Rev. peru. med. exp. salud publica;20(2):92-96, abr.-jun. 2003



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